Coloquio de Física | Análisis del ensamblaje de proteínas por resonancia magnética nuclear en estado sólido

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Los jueves a las 12:30 p.m. tienen lugar los coloquios de la Sección Física PUCP, dirigidos a profesores y estudiantes de Física y disciplinas afines de todos los niveles (EE.GG.CC., Facultad, maestría y doctorado), tanto de dentro como fuera de la PUCP. En cada sesión, un experto en un tema de Física (o de una disciplina afín) brinda una presentación sobre el tema en el que ha venido trabajando.

Puede encontrar el cronograma de las charlas del semestre 2016-1 y los vídeos de coloquios anteriores en el sitio web de Conferencias de la Sección Física PUCP. Los coloquios se transmiten en vivo, a través de EnVivo PUCP.

El ingreso es libre para miembros de la comunidad PUCP y para visitantes externos; basta con que estos últimos registren previamente sus datos en línea una sola vez para ingresar a todos los coloquios del año 2016.

El coloquio del 22 de marzo será en el horario especial de martes a las 2 p.m., en el Auditorio de Física PUCP. El tema será “Análisis del ensamblaje de proteínas por resonancia magnética nuclear en estado sólido”, a cargo del Dr. Marvin J. Bayro, investigador de los National Institutes of Health, EE.UU.

Resumen

La proteína cápside del núcleo del virus del SIDA se auto-ensambla espontáneamente in vitro y forma tubos con una red hexagonal idéntica a la que se encuentra en partículas auténticas del virus. En esta presentación, describiré la aplicación de la resonancia magnética nuclear (RMN) en el estado sólido para el estudio de ensamblajes de la proteína cápside del VIH. Innovaciones en este método espectroscópico proporcionan información nueva sobre la estructura molecular de la proteína en el estado ensamblado, la dinámica molecular dentro de la red, y los mecanismos estructurales para la formación de la partícula del virus.

Esta información está contenida en la asignación de señales en los espectros de RMN, los desplazamientos químicos correspondientes, y mediciones cuantitativas de acoplamientos dipolares en la proteína. Estos estudios demuestran el poder y la versatilidad de la espectroscopía de RMN en estado sólido para caracterizar grandes ensamblajes de proteínas a nivel atómico.

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